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domingo, 22 de marzo de 2009

Estructura de las histonas

Las histonas del core, H3, H4, H2A y H2B, son proteínas pequeñas y básicas muy conservadas en la evolución. La región más conservada de estas histonas es su dominio central, compuesto estructuralmente de un "dominio de plegamiento" formado por tres hélices alfa separadas por dos regiones lazo. Por el contrario, las colas aminoterminales de estas histonas son más variables y carentes de estructura común. Estas colas son particularmente ricas en lisina y arginina, haciéndolas extremadamente básicas. Esta región es el lugar de numerosas modificaciones post-traduccionales que, se ha propuesto, modificarían la carga de la histona, alterando la accesibilidad del ADN y las interacciones proteína/proteína con el nucleosoma.
Es interesante hacer notar que otras proteínas que interaccionan con el ADN también presentan el "dominio de plegamiento" de las histonas.
A. Estructura de las histonas del nucleosoma.
B. Colas aminoterminales de las histonas del core. Los números indican posición del aminoácido. Se indican las modificaciones postraduccionales (ac en rojo = lugares de acetilación; p en azul = lugares de fosforilación ; m verde = lugares de metilación ; rib púrpura = ribosilación ADP).



Histonas de unión
Las histonas de unión se asocian con la región de unión del ADN existente entre dos nucleosomas. A diferencia de las histonas del core, estas histonas no están muy conservadas entre las distintas especies. En los eucariotas superiores están compuestas de tres dominios: uno central globular y no polar, esencial para establecer las interacciones con en ADN y dos colas amino y carboxilo terminales no estructuradas y altamente básicas, que se cree son el lugar para las distintas modificaciones post-traduccionales. Las histonas de unión tienen un importante papel en el espaciado de los nucleosomas y pueden modular la compactación de orden superior suministrando una región de interacción entre los nucleosomas adyacentes.

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